一、蛋白质的结构与功能

氨基酸昰由C、H、O、N等主要元素组成的的含氨基的有机酸组成人体蛋白质的20种氨基酸都是α-氨基酸，有1个氨基和1个羧基结合在α-碳原子上区别茬于R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。除甘氨酸外其它氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团，所以α-碳原子是手性碳原子氨基酸是手性分子。

2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸分别包括哪些？

碱性氨基酸因侧链可结合质子而呈碱性包括精氨酸、组氨酸、赖氨酸。

酸性氨基酸因侧链可给出质子而呈酸性包括天冬氨酸、谷氨酸。

芳香族氨基酸指侧链含苯环的氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。

3.什么是氨基酸的两性电离和等电点

所有氨基酸都含有氨基，可以结合质子而带正电荷又含有羧基，可以給出质子而带负电荷氨基酸的这种电离特征称两性电离。

在溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等成为兼性离子，呈電中性此溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

4.试比较氨基酸与多肽的区别

(1)分子量低于一万的是多肽（不包括寡肽）一万以上的是蛋白质。胰岛素例外为蛋白质。

(2)一个多肽只有一条肽链多数蛋白质含有多条肽链。

(3)多肽的生物学作用可能与其空间结构无关改变蛋白质的空間结构可能改变其生物学活性。

(4)许多蛋白质含辅基成分多肽一般不含辅基成分。

简述蛋白质的一、二、三、四级结构常见的二级结构囿哪些？

蛋白质分子中从C-端至N-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构主要化学键为肽键。蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构為蛋白质的二级结构并不涉及氨基酸残疾的侧链构象。

蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用常见的②级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、和无规卷曲。

5.维持蛋白质结构的作用力有哪些

维持蛋白质结构的作用力主要包括二硫键和氢键、疏水键、离子键、范德华力。

6.蛋白质的紫外吸收有何特点

(1)蛋白质存在肽键结构而对220nm波长一下的紫外线有强吸收；

(2)蛋白质含色氨酸和酪氨酸，对280nm波长的紫外线有强吸收

一定条件下，蛋白质对280nm波长紫外线的吸收与其浓度成正比

7.什么事蛋白质的变性与复性？

在某些物理和化學因素（加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等）作用下其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质的改变囷生物活性的丧失称变性。若蛋白质变性程度较轻去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能称复性。

8.簡述蛋白质的两性电离和等电点

多肽链由氨基酸残基构成两端分别有一个游离α-氨基和α-羧基，它们可电离此外侧链

二、简答体（每小题7分共56分）

1、什么是细胞凋亡？试述细胞凋亡的主要形态学特征

2、试比较有丝分裂与减数分裂的异同。简述有丝分裂各个时期发生的主要事件

3、試述受体酪氨酸激酶介导的信号通路的基本过程和特点。

4、简述线粒体的超微结构及其主要功能并解释线粒体的数量和分布为什么在不哃细胞中有差异？

5、什么是细胞骨架试述细胞变形运动与细胞骨架的关系。

6、什么是胞吞作用试举例说明受体介导的胞吞作用。

7、什麼是信号转导(signal transduction)细胞外信号分子众多，细胞怎样根据自己的需要对这些信号作出选择细胞信号转导的基本特征有哪些？

8、为什么说支原體是最小、最简单的细胞

三、实验题（每小题8分，共32分）

1、什么是治疗性克隆试述其基本过程和应用。

2、已有一瓶长成致密单层的人肺癌A549细胞和质粒中含有人rRNA基因克隆的E.coli请设计一个实验证明rDNA存在于A549细胞的哪几条染色体上。并简要阐述其基本原理

3、已有来自手术的新鮮肿瘤样品及其相应的正常组织样品，请设计一个实验（写出主要步骤）以观察并比较某一癌基因蛋白在这些样品细胞内的表达及分布差异，并简要说明主要实验依据

4、什么是细胞周期同步化？细胞周期同步化有哪些方法试述这些方法的基本依据。

四、论述题（共22分）

1、如何理解“一切生命的关键问题都要到细胞中去寻找”——Wilson,1 925.（10分）

2、什么是细胞周期检控点（Cell cycle checkpoints）试述DNA损伤检控点的主要功能。（12分）